蛋白质结构和功能.ppt

第一节蛋白质在生命活动中的重要功能

一、蛋白质--生命的主要物质基础

1.普遍存在:病毒,细菌、动植物

2.含量最多:人体干重45%

3.种类最多:大肠杆菌(5千)
细胞(千-万)、人(10万)

4.承担几乎所有及复杂的功能
二、蛋白质的生理功能
1.催化:酶(碳酸酐酶，DNA聚合酶)
2.调节:激素(胰岛素)
3.保护和支持:胶原蛋白,角蛋白,弹性蛋白
4.运输:Hb,载脂蛋白,运铁蛋白
5.储存和营养:肌红蛋白,铁蛋白,
酪蛋白,白蛋白
6.收缩和运动:肌动球蛋白7.防御:免疫球蛋白
8.识别:受体(糖蛋白,质膜,胞内)
9.信息传递:G蛋白(跨膜信号传递)
10.基因调控:组蛋白,非组蛋白
11.凝血:(抗)凝血因子
12.其它:缓冲,渗透压,促分裂/分化,
调节细胞周期,临床诊断一、蛋白质的元素组成

1.主要元素：C、H、O、N、S

稀有元素：P、Fe、Zn、Mn、Cu、I等
2.特点：N含量恒定；平均16%

1克N=6.25克蛋白质

应用：凯氏定氮法测蛋白质含量

二、蛋白质的分子组成
组成蛋白质的氨基酸--20种(自然界300多)

受遗传密码控制，无种族,个体差异

结构特点：

*除Gly(甘)外，均为L-α氨基酸
*Pro(脯)为亚氨基酸(p8,表2-3)
*R基团差别--aa分类的基础(一)氨基酸的分类：

1.根据R基团分类：

脂肪族(15种)支链--ArgThrValLeuILe
直链--AspAsnGluGlnLys

芳香族(2种)：TyrPhe
*结构特点(20种aa的R基团)：

1.苯环:Phe
2.酚羟基:Tyr
3.吲哚环:Trp

4.羟基:SerThr
5.硫:CysMet
6.胍基:Arg

7.咪唑基:His

(二)氨基酸理化性质

1.两性电离和等电点(pI)

*两性电离:
羧基和氨基均能在水溶液中电离(+/-)

R–CH–COOH(COO-)

R-CH-COO-R-CH-COO-R-CH-COOH

*两性电离性质和氨基酸分离(离子交换)：

pH<pI氨基酸(+)

pH>pI氨基酸(-)

2.紫外吸收

芳香族aa(Tyr、Phe、Trp)--共轭双键

吸收峰：波长260-280nm

应用：蛋白质定性、定量H2N-CH-COOH+HN-CH-COOH第三节蛋白质的分子结构
2.肽键特点：

单键形式，部分双键性质

难以旋转,有刚性肽键平面

(1)*氨基酸通过肽键相连的化合物
*蛋白质水解不完全的产物

(2)氨基酸残基(aminoacidresidues)

(3)开链肽:N末端(左,H),自N端编号
C末端(右,OH)
环肽：

(4)多肽(>10肽)、寡肽(<10肽)、
5.重要生理功能/结构特殊的肽

(1)GSH(RBC中,保护膜结构,还原酶蛋白)(p11)
(2)TRH(促甲状腺素释放激素)(p11)

6.多肽与蛋白质区别

(1)氨基酸残基数(多肽<50,蛋白质>100)

(2)空间结构(蛋白质严密,稳定)
Glu甲状腺激素分泌的调节

(一)蛋白质的一级结构(primarystructure)一级结构测定方法:*新发现蛋白质鉴定:全部/部分一级结构

例：牛胰岛素,牛核糖核酸酶,载脂蛋白B100

*病理性蛋白质鉴定:HbAHbS

●一级结构--空间结构和生理功能的基础

3.α螺旋(α-helix)基本特点:图2--7

a.肽链骨架--肽键上C、N及aa残基上Cα，
顺时针(NC),右手螺旋

b.3.6aa/螺旋,螺距0.54nm

c.氢键的形成--上下两个相邻α螺旋之间

(aa1)C=O---H-N(aa5)N氢键d.氢键--与螺旋纵轴平行(3个/相邻螺旋)
(α螺旋的主要稳定因素)

e.侧链基团(R)位置--螺旋外
(不参与螺旋组成,但影响螺旋形成与稳定)

f.α螺旋--稳定的蛋白质空间构象
(也是最稳定的二级结构)

g.在不同蛋白质中所占比例不同(角蛋白,小分子)
4.β-折叠或β-片层(pleatedsheetstructure)

比较伸展的肽链空间结构

基本特征:

a.肽键平面之间成锯齿状(110度)

b.氢键维系

a.“U”型结构(肽链1800回折)

b.氢键:(aa1)C=O---H-N(aa4)
(结构较α螺旋紧密)

c.位于球蛋白分子表面
6.π-螺旋(π-helix)

a.左手螺旋，4.4个aa残基/螺旋

b.氢键维系

c.多见于胶原蛋白

三股左手螺旋右手超螺旋胶原纤维7.随意卷曲(randomcoil)

(1)各不相同,无共同规律的空间结构,
是蛋白质中一系列无序构象的总称
(属蛋白质分子的特征性二级结构)