蛋白质的结构和功能.ppt

第一章蛋白质结构与功能StructureandfunctionofProtein第一节蛋白质的分子组成
第二节蛋白质的分子结构
第三节蛋白质结构与功能的关系
第四节蛋白质的理化性质
第五节蛋白质分离与纯化的基本原理一、什么是蛋白质？
蛋白质(protein)是由许多氨基酸（aminoacid)通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。

二、蛋白质的生物学重要性
1.蛋白质是构成生物体的基本成分占人体干重45%，细胞70%
2.蛋白质具有多样性的生物学功能
1）作为生物催化剂enzyme
2）代谢调节功能hormone
3）免疫保护功能Ab
4）物质的转运和储存功能binding-component
5）运动与支持
6）参与细胞间信息传递第一节蛋白质的分子组成二、组成蛋白质的基本单位——氨基酸(aminoacids)
1、氨基酸（AA）的通式
H
RCCOOHα-氨基和α-羧基
NH2

2、特点：
（1）20种基本氨基酸中，除脯氨酸为亚氨基酸外，其余19种均符合通式；
（2）除甘氨酸的R基为H外，其余19种α-碳原子为不对称碳原子，有L、
D型之分，但组成人体蛋白质的氨基酸均为L型；
（3）不同氨基酸的侧链基团不同。3、氨基酸的分类（根据侧链基团的结构和性质不同）
（1）非极性疏水性AA：R为疏水基团，无极性。
Ala、Val、Leu、Ile、Met、Phe、Pro、Trp8种

（2）极性中性AA：R不带电荷，但显极性。
Gly、Ser、Thr、Tyr、Cys、Asn、Gln7种

（3）酸性AA：R可电离带负电荷，有极性。
Glu、Asp2种

（4）碱性AA：R可电离带正电荷，有极性。
Lys、Arg、His3种4.蛋白质中少见的氨基酸
羟脯氨酸、羟赖氨酸、四碘钾腺原氨酸（甲状腺素、T4）

胱氨酸-三、氨基酸的性质
1、两性电离性质等电点——
使某种氨基酸所带正、负电荷数相等时溶液的PH值。2、紫外吸收特性

A280nm

3、茚三酮反应：可做氨基酸的定性、定量测定。第二节蛋白质的分子结构一、多肽的结构
1、肽键与肽
肽键(peptidebond)：由一个AA的а-氨基与另一个氨酸的
а-羧基脱水缩合生成的化学键。肽peptide：AA通过肽键相连形成的化合物(二肽、三肽、寡肽和多肽)。

寡肽oligopeptide：
一般10肽以下
多肽polypeptide：
一般10肽以上

多肽链：由许多氨基酸借肽键相互连接而成的一种结构。
氨基酸残基：多肽链中的氨基酸，由于参与肽键的形成，已非原来完整的分子，称为——。
多肽链有两端：N末端、C末端天然存在的活性肽谷胱甘肽促甲状腺素释放因子
（TRH）蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构
蛋白质的二级结构
蛋白质的三级结构高级结构
蛋白质的四级结构（空间构象）二、蛋白质分子的一级结构
1、一级结构(primarystructure)：指蛋白质多肽链中氨基酸的组成及排列顺序。2、一级结构维系键：肽键和二硫键。

3、重要性：是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。三、蛋白质分子的空间构象(conformation)
蛋白质的构象指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向。
蛋白质分子的构象可分为二、三、四级结构。

维持蛋白质构象的化学键：
次级键（副键），由蛋白质分子的主链和侧链上的极性、非极性和离子基团等相互作用而形成的。
如：氢键、疏水键、离子键、范德华力、二硫键、配位键。氢键(HydrogenBond)：一个已和负电性较强的原子共价结合的
氢原子与一个负电性较强的原子之间产生的静电引力。（一）蛋白质的二级结构(secondarystructure)
1.概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

主链与侧链
由肽键和α-碳原子构成的多肽链骨架称为主链，伸展在外的R基团称为侧链。

2.主要形式：α-螺旋,β-折叠，β-转角，无规则卷曲。
主要维系键：氢键α-螺旋(α-helix)结构特点：
①右手螺旋：3.6AA/圈，螺距0.54nm。
②氢键维系（形成于每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧之间）。
③侧链伸向螺旋外侧。
④侧链基团影响螺旋的形成和稳定。
(带同种电荷，侧链大的R基或Pro存在均妨碍α-螺旋形成)β-折叠β－转角（β-turn）模体(motif)/超二级结构：蛋白质分子中α-螺旋、β-折叠、β-转角等组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的二级结构组合体，作为三级结构的单元，其基本结合形式有:αα,βββ,βαβ。

结构域(structuraldomain)：分子量大的蛋白质,
多肽链往往以超二级结构为单元组成两个或两个以上