氨基酸PPT课件.ppt

第2章蛋白质2.1蛋白质的分类蛋白质是生物体内种类最多，结构最复杂，功能多样化的大分子。
1、根据分子形状分类
球状蛋白
肌纤维状蛋白
膜蛋白
2、根据分子组成分类简单蛋白（清蛋白、球蛋白、谷蛋白、精蛋白、组蛋白等）
结合蛋白（核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、磷蛋白）
3、根据功能分
酶
调节蛋白（如激素）
贮存蛋白
转动蛋白
运动蛋白2.2蛋白质的组成单位－氨基酸一、氨基酸（aminoacids）简写AA——蛋白质的构件分子（二）氨基酸的结构通式氨基酸的结构通式----C-C-C-C-COOH
δγβα
----C-C-C-C(NH2)-COOHα-氨基酸
----C-C-C(NH2)-C-COOHβ-氨基酸
----C-C(NH2)-C-C-COOHγ-氨基酸10脯氨酸是α-亚氨基酸2.2.2氨基酸的分类按Ｒ基性质分类：2、非极性芳香族族Ｒ基aa3、不带电荷的极性Ｒ基aa4、带正电荷的Ｒ基aa5、带负电荷的Ｒ基aa按Ｒ基的化学结构分类：（2）含羟基或硫aa（３）酸性aa及其酰胺（４）碱性aa２、芳香族aa３、杂环aa2425262728293031赖氨酸
鸟氨酸

瓜氨酸
2.2.3氨基酸的理化性质38H3N—CH—COOH4041（二）氨基酸的等电点根据氨基酸PI值和溶液PH值，很容易判断氨基酸分子的带电情况：
当PH=PI时，在电场中不移动
当PH>PI时，氨基酸分子带负电荷，在电场中向正极移动。
当PH<PI，氨基酸分子带正电荷，在电场中向负极移动。
PI的利用甘氨酸滴定曲线4546对于侧链含有可解离基团的AA
pI取决于两性离子两边pK’值的算术平均值
酸性AA：pI=(pK’1+pK’R-COO-)/2
碱性AA：pI=(pK’2+pK’R-NH2)/2
2.2.3.2氨基酸的化学（一）α-氨基参加的反应
NH2OH
RCHCOOH+HNO2RCHCOOH+H2O+N2

范斯莱克法测氨基氮（体积）的基础。
N2中的1/2为氨基氮。
51—N=C=S+N—CH—COOHNO24、形成Schiff’s（希夫）碱

R’COOHR’COO
C=O+H2NCHC=NCH
HRHR5.脱氨基反应

在生物体内经AA氧化酶催化
即脱去α-氨基而转变为酮酸。（二）α-羧基参加的反应（2）成酯NH2干燥，HClRCHCOOH+C2H5OH回流RCHCOOC2H5+H2O保护氨基活化羧基3.脱羧基反应

NH2脱羧酶
R—CH-COOH

R-CH2-NH2+CO2

（三）α-羧基和α-氨基都参加的反应61弱酸加热（四）侧链R基参加的反应Tyr酚基在3和5位上易发生亲电取代反应，
如碘化和硝化Arg侧链胍基与环己二酮生成缩合物6667与二硫硝基苯甲酸发生硫醇-二硫化物交换Cys的巯基不稳定，易被氧化成二硫键
巯基在有痕量的金属离子如：
Cu2+，Fe2+，Co2+或Mn2+时，易被氧化五、AA的光学活性和光谱性质α-氨基酸的立体结构D-甘油醛L-甘油醛
平面偏振光的偏振面发生旋转73747576氨基酸的光学活性和光谱性质：（二）氨基酸的光谱性质Trp280nm
Tyr275nm
Phe257nm溶液的吸光度Ａ定义为：A=lg(I0/I)＝cＬ
其中A：吸光度；I0：入射光强度；I：透射光强度。
：摩尔吸收系数（消光系数)（L/(cm·mol)）；
c：溶液浓度(mol/L)；
L：测试杯的光程(cm)六、氨基酸混合物的分析分离{按两相所处状态分：（二）分配柱层析87（三）纸层析（五）离子交换层析本章重点：氨基酸的基本知识2.3肽2.3.1肽及肽键93由两个AA组成的肽称为二肽。
由多个AA组成的肽则称为多肽。
组成多肽的AA单元称为氨基酸残基。多肽链中AA残基按一定顺序排列：氨基酸顺序
含游离-氨基的一端：氨基端或N-端
含游离-羧基的一端：羧基端或C-端
AA顺序是从N-端开始以C-端氨基酸残基为终点
如上述五肽：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln肽键的结构①肽键中C-N键有部分
双键性质
——不能自由旋转
②组成肽键原子处于
同一平面（肽平面）
③键长及键角一定
④大多数情况以反式
结构存在共价主链2.3.2、生物活性肽的功能100101