酶的化学本质和作用特点省公共课一等奖全国赛课获奖课件.pptx

第八章酶酶学研究历史酶化学本质酶组成辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合紧密程度）酶作用特点（一）酶促反应含有极高效率一个酶仅作用于一个或一类化合物，或一定化学键，催化一定化学反应并生成一定产物。酶这种特征称为酶特异性或专一性。依据酶对其底物结构选择严格程度不一样，酶特异性可大致分为以下3种类型：（三）酶促反应可调整性酶命名和分类系统命名法系统分类及编号酶作用机制酶催化作用中间络合物学说（二）中间产物学说酶活性中心活性中心内必需基团酶作用辅助原因临近定向效应：
在酶促反应中，底物分子结合到酶活性中心，一方面底物在酶活性中心有效浓度大大增加，有利于提高反应速度；
其次，由于活性中心立体结构和相关基团诱导和定向作用，使底物分子中参与反应基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。
“张力”和“形变”：
底物与酶结合诱导酶分子构象变化，变化酶分子又使底物分子敏感键产生“张力”甚至“形变”，从而促使酶－底物中间产物进入过渡态。

锁钥假说(lockandkeyhypothesis)：
酶活性中心结构与底物结构相互吻合，紧密结合成中间络合物认为整个酶分子天然构象是含有刚性结构，酶表面含有特定形状。酶与底物结合如同一把钥匙对一把锁一样
诱导契合假说（induced–fithypothesis):
该学说认为酶表面并没有一个与底物互补固定形状，而只是因为底物诱导才形成了互补形状.酶活性中心结构有一定灵活性，当底物（激活剂或抑制剂）与酶分子结合时，酶蛋白构象发生了有利于与底物结合改变，使反应所需催化基团和结合基团正确地排列和定向，转入有效作用位置，这么才能使酶与底物完全吻合，结合成中间产物。

酸碱催化：
酸-碱催化可分为狭义酸-碱催化和广义酸-碱催化。酶参加酸-碱催化反应普通都是广义酸－碱催化方式。
广义酸－碱催化是指经过质子酸提供部分质子,或是经过质子碱接收部分质子作用，到达降低反应活化能过程。
酶活性部位上一些基团能够作为良好质子供体或受体对底物进行酸碱催化。

His残基咪唑基是酶酸碱催化作用中最活泼一个催化功效团。
(4)共价催化：
催化剂经过与底物形成反应活性很高共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提升反应速度过程，称为共价催化。
酶中参加共价催化基团主要包含His咪唑基，Cys硫基，Asp羧基，Ser羟基等。
一些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也能够参加共价催化作用。
与催化作用相关结构特点
(1)活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应空间局限（部位）。

催化部位(Catalyticsite):酶分子中促使底物发生化学改变部位称为催化部位。
通常将酶结合部位和催化部位总称为酶活性部位或活性中心。
结合部位决定酶专一性，
催化部位决定酶所催化反应性质。
双重影响
温度升高，酶促反应速度升高；因为酶本质是蛋白质，温度升高，可引发酶变性，从而反应速度降低。pH对酶促反应影响酶浓度对酶促反应影响当底物浓度高达一定程度（一）米－曼氏方程式米－曼氏方程式推导基于两个假设：
E与S形成ES复合物反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即V＝k3[ES]。(1)
S总浓度远远大于E总浓度，所以在反应初始阶段，S浓度可认为不变即[S]＝[St]。当反应速度为最大反应速度二分之一时（二）Km与Vmax意义Vmax
定义：Vm是酶完全被底物饱和时反应速度，与酶浓度成正比。（三）Ｋm值与Ｖmax值测定抑制剂对酶促反应影响（2）可逆抑制作用：抑制剂与酶结合是可逆。[E]①竞争性抑制作用：抑制剂和底物竞争与酶结合。竞争性抑制作用Lineweaver–Burk图：
②非竞争性抑制作用：底物和抑制剂同时与酶结合，但形成EIS不能深入转变为产物。非竞争性抑制作用Lineweaver–Burk图：激活剂对酶促反应影响使用激活剂注意8.7食品加工中主要酶糖酶一、水解酶
1.α-淀粉酶
也称液化型淀粉酶，能使淀粉不规则地水解。它存在于动物唾液、胰脏及植物麦芽中。另外，霉菌和细菌也产生此酶。钙对其有活化作用，其最适PH为5-7，最适温度约40℃，一些细菌淀粉酶则达70℃。此酶在啤酒制造及面包品质改良上很主要，终产物为麦芽糖、葡萄糖和异麦芽糖。
-淀粉酶
能将淀粉从非还原端起，每次水解下一个麦芽糖单位。在各种植物组织中均可见，尤以大麦芽中为多，其热稳定性低于α-淀粉酶。3.葡萄糖淀粉酶
从淀粉非还原端起，每次水解下一个葡萄糖单位，终产物为葡萄糖和糊精，用于制糖等。最适PH=4-5，最适温度50-60℃。
淀粉酶对天然存在完整淀粉粒作用较困难，应将淀粉粒糊化，破坏其结构后，对淀粉酶作用才比较敏感。
4.果胶酯酶
能把果胶酯酸分解为果胶酸和甲醇，它存在于霉菌、细菌和植物中，以柑桔类水果和蕃茄中含量为多