酶化学省公共课一等奖全国赛课获奖课件.pptx

第二章酶化学第一节酶概念及特点第二节酶命名与分类第三节酶作用机理第四节影响酶促反应速度原因第五节几个主要调整酶第一节酶概念及特点酶促反应：酶催化生物化学反应。底物（S）：在酶催化下，发生化学改变物质。产物（P）:反应后生成物质。二、酶催化特点与普通催化剂相同点用量少反应前后不变降低活化能缩短时间催化酶催化特点P82酶与普通催化剂催化效率比较绝对专一性结构专一性键专一性相对专一性基团专一性光学专一性立体异构专一性几何专一性三、酶化学组成单体酶：一个活性中心，一条肽链组成；寡聚酶：由两个或多个相同或不相同亚基组成；多酶复合体：各种酶相互嵌合，催化连续反应体系。依据辅助因子与酶蛋白结合牢靠程度来分：第二节酶分类与命名一、酶命名：习惯命名；系统命名2、系统命名标准底物1：底物2反应性质酶乳酸+NAD+丙酮酸+NADH+H+命名乳酸：NAD+氧化还原酶二、酶分类按酶所催化反应类型，可分为：三、酶标码：以上为大类，大类下为亚类，亚类下有亚亚类，最终是编号。所以，每一个酶标码都包含4个数字。在其前冠以EC。如乳酸脱氢酶（EC1.1.1.27）。表示乳酸脱氢酶在此亚亚类中次序号第三节酶作用机理酶结构1.活性中心在酶分子中只占相当小部分2.酶活性中心含有三维空间结构3.组成活性中心氨基酸残基侧链在一级结构上可能相距很远或位于不一样肽链，但因肽链盘绕折叠，共聚在一起。4.酶活性中心与底物形状不是恰好互补活性中心特点：5.酶分子表面一个裂缝（凹穴）。6.底物经过次级键与酶分子结合（氢键、离子键、范德华力、疏水相互作用）7.酶活性中心含有柔性或可运动性。8.活性中心出现频率最高功效氨基酸残基侧链基团是：His咪唑基，SerOH基，CysSH基，Asp和GluCOOH基。二、酶与底物分子结合结构专一性锁钥学说（刚性）诱导契合学说（柔性）（1）锁钥学说：（2）诱导契合学说酶催化作用本质是酶活性中心与底物分子经过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)作用，形成E-S反应中间物。其结果使底物价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。E+S第五节酶作用机理3、ES*中S*旧键断裂、新键形成而转化为EP。4、EP最终分解释放出E和P。在酶促反应中，底物分子结合到酶活性中心，一方面底物在酶活性中心有效浓度大大增加，有利于提高反应速度；其次，由于活性中心立体结构和相关基团诱导和定向作用，使底物分子中参与反应基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。小结：在酶分子活性中心，因为酶与底物邻近、定向，底物诱导酶构象改变，二者契合成中间产物（ES），随之底物变形，形成过渡态（ES*）并经过亲核、亲电催化，酸、碱催化等方式进行多元催化，进而转化为酶-产物中间物（EP）最终释放出产物和酶。上述每一步反应所需活化能都很低，所以，酶促反应能快速进行。一、底物浓度对酶促反应速度影响二、酶浓度对酶促反应速度影响三、温度对酶促反应速度影响四、pH对酶促反应速度影响五、激活剂对酶促反应速度影响六、抑制剂对酶促反应速度影响一、底物浓度（[S]）对酶反应速度（V）影响：当[S]很低时，V随[S]呈直线上升，表现为一级反应。当[S]增加到足够大时，V几乎恒定，趋向于极限，表现为零级反应。3、米氏方程：19，Michaelis和Menten应用中间产物学说推导出[S]与V之间数学表示式，称为米-曼方程（简称米氏方程）Vmax[S]V=————Km+[S]其中：V—酶促反应速度；Vmax—酶完全被底物饱和时最大反应速度；[S]—底物浓度；Km—米氏常数4、米氏常数（Km）：当V=1/2Vmax时，VmaxVmax[S]1[S]——=————即：—=————2Km+[S]2Km+[S]2[S]=Km+[S]即：Km=[S]Km涵义是：酶促反应速度到达最大反应速度二分之一时底物浓度。Km单位为浓度单位，普通用mol/L或mmol/L表示5、Km值意义：酶学研究中一个极主要数据（1）Km值是酶特征常数之一。不一样酶有不一样Km值，一个酶对一个底物有一定Km值，当一个酶有多个底物时则每一个底物Km值也不相同，其中Km值最小底物为酶最适底物（2）Km值可用于判断酶与底物亲和力大小，Km愈大，说明酶与底物亲和力弱，Km愈小，说明酶与底物亲和力愈强。第四节影响酶促反应速度原因二、E浓度影响三、温度影响四、pH影响（直线关系）（单峰曲线）（单峰曲线）第四节影响酶促反应速度原因第四节影响酶促反应速度原因抑制剂有选择性，蛋白质变性剂没有选择性。第四节影响酶促反应速度原因1、不可逆抑制作用：（1）定义：抑制剂与酶以非共价键方式结合，用透析、超滤等方法可除去抑制剂而恢复酶活性竞争性抑制特点：反竞争性抑制作用反竞争性抑制作用一、别构酶（变构酶）一、别构酶（变构酶）：一、别构酶（