纳豆激酶的分离纯化及酶学性质研究的综述报告.docx

纳豆激酶的分离纯化及酶学性质研究的综述报告
纳豆激酶（Nattokinase）是从大豆发酵过程中产生的一种蛋白酶，它主要用于预防和治疗心血管疾病。近年来，随着对纳豆激酶研究的不断深入，其分离纯化及酶学性质的研究也得到了广泛关注。
一、纳豆激酶的分离纯化
纳豆激酶分离纯化的方法主要有两类：一种是利用某些名称反应性或特异性的酶学方法进行纯化；另一种是利用先进的分离技术进行纯化。
1.酶学方法
（1）胶体酶法
胶体酶法是一种利用胶体酶浓缩、沉淀、脱溶等原理，能将蛋白质分离、纯化的方法。快速酵素对胶体酶的作用使酶在肝脏和肌肉等组织被分泌，故此种方法也被称为快速酵素法。有学者采用胶体酶法对纳豆激酶进行纯化，其纯化倍数可达8.67倍。
（2）毒液分离法
毒液分离法是指利用动物毒液的某些有效成分与蛋白质发生亲和、结合，从而实现蛋白质的纯化的方法。毒液分离法的优点是能够具有很高的分离纯化效率，纯化倍数可达数百倍。有学者采用毒液分离法对纳豆激酶进行了纯化，其得到的酶活性较高。
2.先进的分离技术
（1）尿素聚焦法
尿素聚焦法也是一种常用的富集纯化方法之一。利用滴定管将样品注入等电聚焦系统中，并加入尿素等物质，运用电滑移的原理，将不同等电点的蛋白质分离开来。有学者采用尿素聚焦法对纳豆激酶进行富集纯化，得到了一定规模的酶活性。
（2）高效液相色谱法
高效液相色谱法（HPLC）是一种特别适合于高分子有机物质的高效分离、纯化和化合物分析的分析技术。有学者采用HPLC法对纳豆激酶进行了富集纯化，得到了酶纯度较高的纯酶。
二、纳豆激酶的酶学性质
纳豆激酶是一种碱性蛋白酶，其最适pH值为8.5。纳豆激酶活性不受部分金属离子影响，但高浓度某些离子（如Cu2+和Pb2+等）会对其活性产生抑制作用。纳豆激酶具有很高的耐热性，其活性可以在70℃下保持30分钟。
纳豆激酶具有独特的酶学性质和一定的生物学活性，它不仅能够神经保护，预防动脉硬化，改善血液流变学，增加红细胞弹性系数，抑制血小板凝集和栓子形成，还具有清除体内自由基抗氧化，防衰老，抑制肿瘤细胞增殖和金属离子中毒等功效。因此，纳豆激酶成为了一种理想的天然健康食品和药物。