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第一章酶学概论
第一节酶作为生物催化剂的显著特点
一．催化能力酶促催化效率是一般无机催化剂的106～1013倍。二．专一性
绝对专一性化学结构专一性族专一性(基团专一性)相对专一性
键专一性
旋光异构专一性立体异构专一性几何异构专一性三.反应条件
温和，常温常压下进行。
四.酶的活性是受调节控制的
（一）通过影响酶蛋白的量影响酶的活性
1.代谢物
组成酶：细胞中含量较为稳定，不受代谢物影响。
诱导酶：细胞接触到诱导物后产生，诱导物往往是该
酶的底物或底物类似物。
2.同工酶：
能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构
组成不同的一组酶。3.酶的降解
当生物体已经完成了某一发育过程，或者酶分子的结构发生了改变而使其稳定性下降，这些酶都会被降解。
（二）通过改变酶分子的结构或酶蛋白亚基之间的结合状态而影响酶的活性
1.别构调节
2.激素调节
修饰亚基的水平是由激素控制的。妊娠时，修饰亚基在乳腺生成。分娩时，由于激素水平急剧的变化，修饰亚基大量合成，它和催化亚基结合，大量合成乳糖。3.共价修饰调节
比较普遍的方式是通过磷酸化与去磷酸化。最典型的例子是动物组织的糖原磷酸化酶，它催化如下反应：

（葡萄糖）n+Pi→（葡萄糖）n-1+1-磷酸葡萄糖
共价修饰调节：通过其它的酶对其结构进行共价修饰，从而使其在活性形式和非活性形式之间相互转变。肾上腺素启动肝细胞中由催化剂活化催化剂的反应，最终引起细胞信号的放大。少量的肾上腺素与细胞表面的肾上腺素受体结合活化了腺苷酸环化酶生成cAMP，继而活化蛋白激酶A(proteinkinaseA,PKA)，PKA再使无活性的磷酸化酶b激酶活化，磷酸化酶b激酶再使无活性的糖原磷酸化酶b活化为有活性的糖原磷酸化酶a，后者催化糖原分解。X代表作为起始信号的肾上腺素分子数，x前面的数字代表每步反应所活化的分子数。MAPK－活化的促进细胞分裂的蛋白激酶
TF－转录因子
Ras,Rac－小G蛋白据估计，真核生物有1/3的蛋白质都受到由蛋白激酶(proteinkinase)和磷酸酶(phosphatase)作用所介导的可逆磷酸化作用调节。
蛋白质磷酸化可以调节酶的活性，蛋白构象，并影响蛋白质－蛋白质之间的相互作用，以及改变蛋白质在细胞内的定位以及稳定性。
From:PesaresiPetal.(2011)BiochimicaetBiophysica
Acta-Bioenergetics.1807:887~896根据发生磷酸化的氨基酸残基的种类不同，蛋白激酶可以分为丝氨酸/苏氨酸激酶，酪氨酸激酶和组氨酸激酶。
有的蛋白激酶具有双重底物特异性。
共价修饰酶除了磷酸化和脱磷酸化调节酶外，还有腺
苷酰化与脱腺苷酰化调节酶、尿苷酰化与脱尿苷酰化调节酶等类型。4．限制性蛋白水解作用与酶活性控制。如酶原激活。
5．抑制剂和激活剂的调节。
6．反馈调节：催化某物质生成的第一步反应的酶的活
性，往往被其终端产物所抑制。这种对自我合成的
抑制叫反馈抑制。
7．金属离子和其它小分子化合物的调节。
8．蛋白质剪接
一个单一的前体蛋白通过剪接机制可以产生多种蛋
白质（酶）分子，从而具有不同的功能或活性。
蛋白质剪接中，被切去的肽段称为内含肽(intein)，
连接起来形成成熟蛋白质的肽段称为外显肽(extein)。
先前认为蛋白质剪接是由内含肽所介导的，但现在否
认了这一看法。因此对蛋白质剪接的机制目前仍然是
不清楚的。*酶活性的表现不仅需要一定的结构基础，而且是一个由基因决定的，受到多重调控的复杂过程。而其中酶的生物合成是一个关键，这一过程又受遗传基因及代谢物的双重控制。遗传基因的存在是形成酶的内在原因及根据。但是，酶的形成还受到代谢物（酶反应的底物、产物或它们的类似物）的调节与控制，从而最终决定酶的生成数量及速度。第二节酶的组成、分类和命名

一．酶的组成
（一）根据酶的化学组成
单纯酶
酶蛋白
结合酶
辅因子
（二）根据酶蛋白的特点及分子大小
1．单体酶：只有一条多肽链，分子质量为13～35ku，
为数不多，且都是水解酶；
2．寡聚酶：由若干相同或不同亚基非共价结合而组成的
酶，亚基一般无活性，必须相互结合才有活性，分子
质量为35ku以上到数百万单位；
1）含相同亚基的寡聚酶。比较重要的有下面两类
a．多催化部位（寡聚）酶：由相同亚基组成，每个亚基
上都有一个催化部位，但无调节部位。这类酶的游离
亚基无活性，必须聚合成寡聚酶才有活性；
b．可调节酶：主要是指别构酶和共价调节酶。
2）含不同亚基的寡聚酶：
*寡聚酶中亚基的聚合作用，有的与酶的专一性有关，
有的与酶活性中心的形成有关，有的与酶的调节性能
有关。大多数寡聚酶，其聚合形式是活性型，解聚形
式是失活型。
3．多酶复合体（multienzymecomplex）：多种酶进行