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第一节氨基酸二、氨基酸的性质(2)等电点 在氨基酸水溶液中加入酸或碱,至使羧基和氨基的离子化程度相等(即氨基酸分子所带电荷呈中性——处于等电状态)时溶液的pH值称为氨基酸的等电点。常以pI表示。2.氨基酸氨基的反应(3)与亚硝酸反应α-氨基酸在碱性溶液中与茚三酮作用,生成显蓝色或紫红色的有色物质,是鉴别α-氨基酸的灵敏的方法。3.氨基酸羧基的反应三、氨基酸的制备2.α-卤代酸的氨化 此法有副产物仲胺和叔胺生成,不易纯化。因此,常用盖伯瑞尔法代替上法。 盖伯瑞尔法生成的产物较纯,适用于实验室合成氨基酸。此法应用的方式多种多样,其基本合成路线是:第二节多肽无论肽链有多长,在链的两端一端有游离的氨基(-NH2),称为N端;链的另一端有游离的羧基(-COOH),称为C端。2.肽的命名二、多肽结构的测定(1)测定N端(有两种方法) a2,4-=硝基氟苯法——桑格尔(Sanger-英国人)法 b异硫氰酸苯酯(Ph-N=C=S)法——艾德曼(Edman)降解法。 4.肽链的选择性断裂及鉴定 部分水解法常用的蛋白酶有: 胰蛋白酶——只水解羰基属于赖氨酸、精氨酸的肽键。 糜蛋白酶——水解羰基属于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸的肽键。 溴化氰———只能断裂羰基属于蛋氨酸的肽键。三、多肽的合成第三节蛋白质2.根据组成分: (1)单纯蛋白质——其水解最终产物是α-氨基酸。 (2)结合蛋白质——α-氨基酸+非蛋白质(辅基) 3.根据蛋白质的功能分: (1)活性蛋白按生理作用不同又可分为;酶、激素、抗体、收缩蛋白、运输蛋白等。 (2)非活性蛋白担任生物的保护或支持作用的蛋白,但本身不具有生物活性的物质。二、蛋白质的结构3.蛋白质的三级结构 由蛋白质的二级结构在空间盘绕、折叠、卷曲而形成的更为复杂的空间构象称为蛋白质的三级结构。 4.蛋白质的四级结构 由一条或几条多肽链构成蛋白质的最小单位称为蛋白质亚基,由几个亚基借助各种副键的作用而构成的一定空间结构称为蛋白质的四级结构。三、蛋白质的性质(1)可逆沉淀(盐析) (2)不可逆沉淀 蛋白质与重金属盐作用,或在蛋白质溶液中加入有机溶剂(如丙酮、乙醇等)则发生不可逆沉淀。3.蛋白质的变性作用变性作用的利用:①消毒、杀菌、点豆腐等; ②排毒(重金属盐中毒的急救); ③肿瘤的治疗(放疗杀死癌细胞); 变性作用的防治:①种子的贮存; ②人体衰老(缓慢变性); ③防止紫外光灼伤皮肤。4.蛋白质的颜色反应第四节酶二、酶催化反应的特异性三、酶的分类和命名第五节核酸简介1.核糖和2-脱氧核糖 2.碱基 核苷酸中的碱基主要有五种,都是嘧啶或嘌呤的衍生物。它们是: 胞嘧啶,脲嘧啶,胸腺嘧啶,腺嘌呤,鸟嘌呤。: CUTAG3.核苷 (1)核苷——(由RNA水解而得) (2)2-脱氧核苷——(由DAN水解而得)4.核苷酸核糖C5上的羟基与磷酸酯化便得到核苷酸。二、核酸的结构RNA或DNA中的多核苷酸链,都按上图方式表示,显然太繁复了,所以现在都用简化了的示意法来表示。如上图可简化如下: 其中R1、R2、R3、R4表示碱基,P表示磷酸基,一竖表示糖分子,2ˊ、3ˊ、5ˊ表示糖中C原子编号。还可以进一步简化成PA-C-G-UP。2.核酸的二级结构 DNA的二级结构为右手双股螺旋结构。 3.核酸的三级结构 核酸的三级结构是在二级结构的基础上进一步紧缩、扭曲成闭链状环或开链状环以及麻花状的一定空间关系的结构。三、核酸的生物功能