生物化学——蛋白质学习PPT教案.pptx

第一篇生物大分子的结构与功能PartI.Structure&functionofbiologicmacromolecules第一章蛋白质的结构与功能Chapter1.Structure&functionofprotein第一节.蛋白质的分子组成
Section1.Molecularcomposeofprotein根据侧链R在水溶液中的性质可分为：
1.非极性疏水性氨基酸:侧链为链烃
2.极性的中性氨基酸：侧链含有O、N或S原子组成的非电离极性基团，如羟基、巯基、酰胺基等
3.酸性氨基酸:Asp,Glu
4.碱性氨基酸:Lys,Arg,His

两种特殊氨基酸
A.脯氨酸(Pro):亚氨基酸
B.半胱氨酸(Cys):常以胱氨酸形式存在1.两性电离及等电点两性电离及等电点2.紫外吸收3.茚三酮反应肽键2.肽链(polypeptidechain)
由若干氨基酸通过肽键首尾相连而成的链状结构4.肽链的方向性
N-末端(N-terminal)和C-末端(C-terminal)
书写方向通常为:N-端在左,C-端在右1.根据组成成分第二节.蛋白质的分子结构
Section2.Structureofprotein1.概念
是指多肽链主链中各原子在局部的空间排布方式。这种局部肽段的排布通常是指周期性呈一定规则的空间结构。
2.组成——肽单元(peptideunit)
由于构成肽键的C-N键有部分双键性质,使肽键的四个原子和与之相连的两个α-碳原子都处于同一平面，称之为肽平面，或称肽单元。肽平面(peptideplane)3.二级结构的主要形式
①.α-螺旋(α-helix)
i.在二级结构中最常见、含量最丰富
ii.是局部肽段的盘绕呈右手螺旋状，侧链伸向四周的一种结构
iii.主要特征Cross-sectionalviewofanα-helix②.β-折叠(β-pleatedsheet)
i.两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起，呈折纸状，相邻肽链上的-NH-与C=O形成有规则的氢键，这样的结构称为β-折叠或β-片层。
ii.主要特征Modelofanantiparallelβ-pleatedsheet③.β-转角(β-turn)
是指多肽链中出现的一种180O回折
由第一个残基的C=O和第四个残基的-NH-形成的氢键来稳定其结构。4.二级结构的聚集——模序(motif)
由相邻的二至三个α-螺旋或β-折叠组成特定的组合体，发挥特殊的功能。如：钙结合蛋白的α螺旋-环-α螺旋，锌指结构等。5.影响二级结构形成的因素1.概念
是指一条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，亦即肽链上所有原子或基团的空间排布。
2.结构域与三级结构
结构域是指二级结构折叠比较紧密的区域，每个结构域都有自己独立的功能。
结构域通常是蛋白质的活性区域
3.三级结构的维系力——次级键
包括疏水作用、离子键(盐键)、氢键及VanderWaals力等ModelofmyoglobinathighresolutionDiagramofbindingdomainoffibronectinAlpha-carbondiagramofα-chymotrypsinModelofribonucleaseS1.概念
由两条或多条的肽链之间相互作用，彼此以非共价键相连而成的更复杂的空间排布。
2.组成单位:亚基(subunit)Summary第三节.蛋白质结构与功能的关系
Section3.Relationshipsbetweenstructureandfunctionsofprotein(二).一级结构与功能的关系镰刀形血红蛋白镰刀形红细胞贫血（sicklecellanemia）Differencesinaminoacidssequenceofinsulinfromhumanandanimals.二、蛋白质空间结构与功能的关系
(conformation&function)由4个亚基组成，分别为2个α-亚基和2个β-亚基
每个亚基的结构与Mb极相似
4个亚基共同围绕成紧密的球形，亚基之间以疏水作用和盐键维持稳定(二).血红蛋白的构象变化与结合氧(2).Hb的变构效应
未结合时处于紧张态(T态)第一个O2结合血红素后该亚基F肽段位移两个α-亚基之间的盐键断裂亚基间结合松弛第二、第三亚基更易结合O2三个亚基结合O2以后，第四亚基的血红素已几乎完全暴露，极易结合O2整个血红蛋白完全处于松弛态(R态)Summary（三）蛋白质构象改变与疾病第四节.蛋白质理化性质及其分离纯化
Section4.Physicochemicalproperties,separationandpurificationofprotein概念：是指某些理化因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其