生物化学蛋白质上学习PPT教案.pptx

第二节氨基酸第一节蛋白质在生命活动中的作用3.按功能分：酶、转运蛋白、贮存蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白、调节蛋白等。
三、蛋白质的元素组成
碳50%氢7%氧23%氮16%硫0-3%
微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼
凯氏定氮：样品中蛋白质的含量(%)
=每克样品含氮克数×6.25×100

四、蛋白质在生命活动中的作用
1．酶
2．结构成分（胶原蛋白、α-角蛋白、丝心蛋白）
3．贮藏（卵清蛋白、酪蛋白、种子蛋白）
4．转运（血红蛋白、血清清蛋白、电子传递体）
5．运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白）
6．接受、传递信息（受体蛋白，味觉蛋白）
7．调节（胰岛素、生长激素）
8．防御和进攻（免疫球蛋白、抗冻蛋白、溶血蛋白）蛋白质的一些功能一、蛋白质的水解：(完全水解和不完全水解）
酸水解：色氨酸破坏，天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基
碱水解：消旋，色氨酸稳定
酶水解：水解位点特异，用于一级结构分析。

α-氨基酸左旋–右旋+
旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力称旋光性或旋光度。一定条件下旋光度与待测液浓度和偏振光
通过待测液的路径长度的乘积成正比。按R基的极性性质分类：
非极性氨基酸
极性不带电荷的氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸氨基酸的分类2、极性不带电荷的氨基酸H2N-C-CH2-CHCOO-
O+NH33、碱性氨基酸（带正电荷）4、酸性氨基酸（带负电荷）几种特殊氨基酸半胱氨酸芳香族氨基酸紫外吸收从营养学角度可分为：必需氨基酸和非必需氨基酸，
必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成，
必须从食物中补充的氨基酸。
异亮氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙
氨酸、苏氨酸、赖氨酸三、氨基酸的理化性质等电点(isoelectricpoint,pI):
在某一pH值时，氨基酸或蛋白质的净电荷为0，在电场中其既不向正极也不向负极移动，这时的pH值称为AA或蛋白质的等电点。解离成阳离子和阴离子的趋势及数目相等时溶液的pH值。等电点时氨基酸为两性离子。氨基酸的两性离子pH<pI时，氨基酸带正电荷，向负极移动。
pH=pI时，氨基酸净电荷为零
pH>pI时，氨基酸带负电荷，向正极移动。谷氨酸的滴定曲线赖氨酸的滴定曲线茚三酮反应:蓝紫色，最大吸收峰在波长570nm，氨基酸定性定量分析。Sanger反应（2，4-二硝基氟苯）丹磺酰氯（DNS-Cl：5—二甲基氨基萘-1-磺酰氯）常用于多肽链—NH2末端氨基酸的标记和微量氨基酸的定量测定。

NGly—Ala—Ser—Leu—PheC→
DNS—Gly—Ala—Ser—Leu—PheC

水解DNS—Gly、Ala、Ser、Leu、Phe

DNS-AA在紫外光激发后发黄色荧光。Edman反应（苯异硫氰酸酯PITC）第三节蛋白质的结构一级结构（AA序列）

二级结构

三级结构

四级结构（聚合体）*肽链的书写及命名几种生物活性肽C—NH—-CH-C-NH-CH2COOH2.胰岛素四、蛋白质在生命活动中的作用
1．酶
2．结构成分（胶原蛋白、α-角蛋白、丝心蛋白）
3．贮藏（卵清蛋白、酪蛋白、种子蛋白）
4．转运（血红蛋白、血清清蛋白、电子传递体）
5．运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白）
6．接受、传递信息（受体蛋白，味觉蛋白）
7．调节（胰岛素、生长激素）
8．防御和进攻（免疫球蛋白、抗冻蛋白、溶血蛋白）蛋白质的一些功能氨基酸的分类半胱氨酸从营养学角度可分为：必需氨基酸和非必需氨基酸，
必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成，
必须从食物中补充的氨基酸。
异亮氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙
氨酸、苏氨酸、赖氨酸第三节蛋白质的结构C—NH—-CH-C-NH-CH2COOH