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第一章蛋白质结构与功效蛋白质是生物体内一切生命活动物质基础,生物体内生理活动往往经过蛋白质来实现。蛋白质主要功效主要表现形式以下:①催化作用。生物体内化学过程都是经过酶催化来完成,酶是蛋白质,因为酶作用,新陈代谢才能沿着一定方向进行,从而表现出各种生命现象。②激素作用。动物体内起代谢调整作用一些激素是蛋白质或多肽,如胰岛素、生长素等。③肌肉收缩作用。肌肉中蛋白质主要是肌动球蛋白④运输贮藏功效。⑤免疫作用。⑥生物膜功效⑦控制遗传信息表示及生长和分化。二、蛋白质基本结构单位——氨基酸R为侧链。除R为氢原子(甘氨酸)外,其它氨基酸α-碳原子都是不对称碳原子(手性碳原子),因而可形成不一样构型,具旋光性质。构型书写形式,羧基写在α-碳原子上方,侧链R基写在下方,氨基在α-碳原子左边为L-型,在右边为D-型。天然蛋白质中氨基酸皆为L-型-α-氨基酸。从不一样角度出发能够将20种氨基酸分为不一样类别.按氨基酸R基团极性不一样,可把20种氨基酸分为极性氨基酸和非极性氨基酸两大类:a非极性氨基酸:有9种,它们R基团包含甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸等。b极性氨基酸:有11种,依据它们在水中带电情况,又可区分为:①极性不带电荷:包含丝氨酸、苏氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸、半胱氨酸;②极性带负电荷:包含天冬氨酸、谷氨酸;③极性带正电荷:包含组氨酸、赖氨酸、精氨酸等。因为赖、苏、甲硫、缬、亮、异亮、色、苯丙氨酸人体无法合成,必须从食品中摄取才能满足机体需要,称为必需氨基酸。精氨酸与组氨酸合成不足,新生儿不能合成酪氨酸与半胱氨酸,也称半必需氨基酸。其余10种氨基酸人体能够本身合成而不依赖从外界食物中摄取,为非必需氨基酸。因在食物蛋白质中含量较少并所以影响其它氨基酸吸收利用必需氨基酸称限制性氨基酸。植物蛋白质中苏、赖、蛋、色氨酸等经常是主要限制性氨基酸。在生物体内已发觉150各种其它类型氨基酸。天然氨基酸分类表(三)氨基酸主要理化性质1.两性解离和等电点在酸性介质中,氨基酸主要以正离子状态存在,在外加电场中移向阴极;在碱性介质中,它以负离子状态存在,在电场中移向阳极。就一个氨基酸而言,调整其介质酸、碱度到达某一pH值时,使氨基酸-NH3+和-COO-解离度相等,氨基酸净电荷为零偶极离子态存在,该氨基酸在电场中既不向阳极移动,也不向阴极移动,这时溶液pH值称为该氨基酸等电点(简称PI)。以丙氨酸为例说明氨基酸解离情况,分步解离以下:则:3.氨基酸呈色反应与二硝基氟苯反应在弱碱性条件下,氨基酸α-氨基很轻易与2,4,二硝基氟苯(DNFB)作用,生成黄色2,4-二硝苯氨基酸(简写DNP-氨基酸).蛋白质多肽链N-末端氨基酸α-氨基也能与DNFB反应,产物DNP-多肽或DNP-蛋白质用酸水解,肽键断裂,分离和判定DNP-氨基酸,可确定多肽或蛋白质N末端氨基酸。F.Sanger首先利用这个反应测定蛋白质氨基酸序列,也被称作Sanger反应。与异硫氰酸苯酯反应氨基酸中α-氨基能够与异硫氰酸苯酯(PITC)反应,产生对应苯氨基硫甲酰氨基酸(简称PTC-氨基酸),在无水酸中,PTC-氨基酸环化变为苯硫乙内酰脲(简称PTH)。蛋白质多肽链N-末端氨基酸α-氨基也可与PITC起上述反应,生成PTC-蛋白质,经酸液部分水解,释放出末端PTH氨基酸和比原来少了一个氨基酸残基多肽链。PTH-氨基酸经乙酸乙酯抽提,进行判定,确定N-末端氨基酸种类。剩下肽链能够重复这个操作测定其N-端第二个氨基酸、第三个氨基酸、……,如此重复屡次就可从N-末端开始进行氨基酸序列测定。最早Edman用此反应测定蛋白质中氨基酸序列,故又叫Edman反应。当前所用氨基酸序列分析仪工作原理就是基于这一反应第二节蛋白质分子结构多肽链中由氨基酸羧基与氨基形成肽键部分重复规则排列,组成肽链骨架,称为共价主链。肽链上R代表各氨基酸不一样侧链上基团,它们对维持蛋白质分子立体结构和行使功效都起着主要体用。能够看到多肽链中氨基酸单位已不是原来完整氨基酸分子,所以称为氨基酸残基。一条多肽链有两个末端,有α-氨基一端称氨基末端或N端,书写时放在左边。有α-羧基一端称羧基末端或C端,书写时放在右边。肽命名是依据组成氨基酸残基来确定,即从多肽N-末端氨基酸残基开始向C-末端按次序依次称为某氨基酰某氨基酰…氨基酸。有些蛋白质分子是多条肽链组成;还有成环状。多肽链共价结构除肽键外,还有二硫键。这是由肽链上两个半胱氨酸残基巯基脱氢形成,又称“硫桥”(―S―S―)。含二硫键多蛋白质结构稳定,如皮、毛、发、角质蛋白质含二硫键则多。因为是共价结构,可在两条多肽链之间形成,也可在一条多肽链上形成,也属蛋白质一级结构研究内容,但二硫键对蛋白质空间结构很主要。(二)生物活性肽人体内存在许多寡肽和多肽,含有生物活