酶促反应动力学.ppt

化学反应的两个基本问题：

反应进行的方向、可能性和限度

反应进行的速率和反应机制
（一）基元反应和化学计量方程
（二）化学反应的速率方程
基元反应瞬时速率：
基元反应速率方程：

（三）反应分子数和反应级数

1.反应分子数：反应中真正相互作用的分子的数目。
单分子反应：AP
双分子反应：A+BP+Q
反应级数：速率方程中反应物浓度的指数或指数和。
单分子反应
v=kc

双分子反应
v=kc1c2
c、c1、c2：反应物浓度（mol/l）
k：比例常数/反应速率常数
2.反应级数

能以v=kc表示，为一级反应；
能以v=kc1c2表示，则为二级反应；
v与反应物浓度无关，则为零级反应。
（四）各级反应的特征
1.一级反应：
反应速率与反应物浓度的一次方成正比。
v=kc

2.二级反应：

v=k（a-x）（b–x）
a、b：反应物A、B的初浓度
x：t时已发生反应的物质浓度
（a-x）、（b–x）：t时后A、B的浓度
3.零级反应：v=kE+SESP+E三、底物浓度对酶反应速率的影响（二）反应速度与底物浓度关系的数学方程式——米氏方程（方程描述)关于米氏方程的推导与发展？
（了解）
稳态时ES浓度不变

反应速度：V0=k3[ES](Ⅲ)
最大反应速度：Vm=k3[Et](Ⅳ)
ES的生成速度=消耗速度
k1[E][S]=k2[ES]+k3[ES](Ⅰ)
E的质量平衡方程
[E]=[Et]-[ES](Ⅱ)
E+SESP+Ea.当[S]很小时
V=V[S]/Km一级反应（四）动力学参数的意义（四）动力学参数的意义其它：
①Km是酶的特性常数：
与pH、温度、离子强度、酶及底物种类有关，与酶浓度无关，可以鉴定酶。②可以判断酶的专一性和天然底物④Km可帮助判断某代谢反应的方向和途径
催化可逆反应的酶对正/逆两向底物Km不同
——Km较小者为主要底物
（2）Vmax和k3（kcat)的意义

一定酶浓度下，酶对特定底物的Vmax也是一个常数。
[S]很大时，Vmax＝k3[E]。
k3表示当酶被底物饱和时，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，
——又称为转换数、催化常数kcat
kcat越大，酶的催化效率越高（3）kcat/km的意义：是E和S反应形成产物的表观二级速率常数。其大小可用于比较酶的催化效率。（1）Lineweaver-Burk双倒数作图法目前二十八页\总数八十六页\编于九点（2）Eadie-Hofstee作图法v四、多底物的酶促反应动力学①有序反应（orderedreactions）②随机反应（randomreactions）

3.双底物反应的动力学方程目前三十六页\总数八十六页\编于九点（2）乒乓机制的底物动力学方程及动力学图目前三十八页\总数八十六页\编于九点五、影响酶促反应速率的其它因素（一）pH对酶反应的影响原因：
过酸过硷导致酶蛋白变性
影响酶分子解离状态、影响酶的活性中心构象
影响底物分子解离状态
（二）温度对酶反应的影响原因：

温度升高，活化分子越多，反应速度快；当温度过高，酶变性，反应速度下降。几个概念：
温度系数：
最适温度：
酶的最适温度不是一个固定不变的常数。（三）激活剂对酶反应的影响六、酶的抑制作用2、抑制程度的表示方法1.相对活力（残余活力分数）研究意义：研究酶的作用机理
确定代谢途径
研制杀虫剂、药物

不可逆抑制与可逆抑制抑制作用可通过透析等方法除去。原因：非共价键结合目前五十三页\总数八十六页\编于九点【举例】磺胺类药物的抑菌机制：
与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶利用竞争性抑制是药物设计主要思路反竞争性抑制作用目前五十八页\总数八十六页\编于九点目前五十九页\总数八十六页\编于九点非竞争性抑制作用目前六十一页\总数八十六页\编于九点2、不可逆抑制作用：

抑制剂与酶必需基团以牢固的共价键相连

很多为剧毒物质
重金属、有机磷、有机汞、有机砷、
氰化物、青霉素、毒鼠强等。应用举例

有机磷化合物（敌百虫、沙林）胆碱酯酶ROOROO
ROXROO—E
青霉素（penicillin）

与细菌糖肽转肽酶Ser-OH活性，影响细胞壁合成。1：反应体系不加I(三）可逆抑制作用动力学1.竞争性抑制消去[ES]目前七十二页\总数八十六页\编于九点目前七十三页\总数八十六页\编于九点斜率小结：Km变大，Vmax不变2.非竞争性抑制目前七十八页\总数八十六页\编于九点截距
V下降

Km不变

Vmax减小
Km不变，Vmax变小3.反竞争性抑制作用目前八十三页\总数八十六页\编于九点目前八十五页\总数八十六页\编于九点有无抑制剂存在时酶促反应的动力学方程