酶以及酶促反应ppt课件.ppt

Enzyme酶的概念酶学研究简史第一节酶的分子结构与功能TheMolecularStructureandFunctionofEnzyme酶的不同形式一、酶的分子组成*辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度）*各部分在催化反应中的作用金属离子的作用
稳定酶的构象；
参与催化反应，传递电子；
在酶与底物间起桥梁作用；
中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。10二、酶的活性中心或称活性部位(activesite)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。通常位于酶分子表面的凹穴（裂隙）中。活性中心内的必需基团溶菌酶的活性中心三、同工酶*举例：乳酸脱氢酶(LDH1～LDH5)H*生理及临床意义
(1)在代谢调节上起着重要的作用；
(2)用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；
(3)同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；
(4)同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。本节要点第二节酶促反应的特点与机理TheCharacteristicandMechanismofEnzyme-CatalyzedReaction酶与一般催化剂的共同点
在反应前后没有质和量的变化；
只能催化热力学允许的化学反应；
只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。（一）酶促反应具有极高的效率一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。绝对特异性(absolutespecificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。
相对特异性(relativespecificity)：作用于一类化合物或一种化学键。
立体结构特异性(stereospecificity)：作用于立体异构体中的一种。相对特异性(relativespecificity)：作用于一类化合物或一种化学键。
(1)键专一性

酯酶
甘油三酯＋3H2O 甘油＋3脂肪酸

酯酶
R1-COO-R2+H2OR1-COOH+R2OH

(2)基团专一性（族专一性）
立体结构特异性(stereospecificity)：作用于立体异构体中的一种。
（1）光学特异性（opticalspecificity):
L－氨基酸氧化酶只对L－氨基酸起作用，对D－氨基酸无作用。
D－氨基酸氧化酶只对D－氨基酸起作用，对L－氨基酸无作用。
精氨酸酶催化L-精氨酸；乳酸脱氢酶催化L-乳酸；
苦杏仁酶只催化β-甲基葡萄糖苷水解，对α－甲基葡萄糖苷无水解活性。
（2）几何异构特异性（geometricalspecificity):
HC-COOHCOOH
+H2O延胡索酸酶HO-C-H
HOOC-CHCH2
COOH

延胡索酸（反丁烯二酸）苹果酸
（三）酶促反应的可调节性二、酶促反应的机理（二）酶促反应的机理2.多元催化(multielementcatalysis)
（1）酸碱催化（acid-basecatalysis):
（2）共价催化（covalentcatalysis):
通过催化剂与底物的共价结合，形成过渡态
来加速反应。
蔗糖＋磷酸葡萄糖-1-磷酸＋果糖
蔗糖＋酶葡萄糖基-酶＋果糖
葡萄糖基-酶＋磷酸葡萄糖-1-磷酸＋酶

3.表面效应（surfaceeffect)。
本节要点第三节
酶促反应动力学
KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction概念
研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。

影响因素包括有
酶浓度、底物浓度、pH、温度、
抑制剂、激活剂等。一、底物浓度对反应速度的影响当底物浓度高达一定程度（一）米－曼氏方程式※1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelisequation)。米－曼氏方程式推导基于两个假设：
1.E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而
ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速度取决于
慢反应即V＝k3[ES]。(1)
2.S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初
始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St]。推导过程稳态：是指ES的生成速度与分解速度相等，即V1=V2+V3。
K1([E]－[ES])[S]＝K2[ES]+K3[ES]当[S]很高，将酶的活性中心全部饱和时，即[E]=[ES]，V=Vmax
Vmax＝K3[ES]＝K3[E](5)1.当反应速度为最大反应速度一半时2.Km是酶的特征性常数之一，仅与酶的结构、
底物和反应的环境（温度、pH、离子强度）有
关，与酶的浓度无关。
3.当k2>>k3时，Km时可近似地表示酶对底物的亲
和力，Km力愈小，小酶对底物的亲和力愈大。
4.一种酶