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会计学分离纯化生物大分子以离子交换色谱快速纯化8一 淀粉酶为例本研究利用合成的强阴离子交换柱很好地分离了a-淀粉酶粗品,其活性回收率高达96%,比活性达388ug/mg蛋白质纯度提高30倍。此法的研究成功为大规模制备高纯度a-淀粉酶提供了一个新工艺路线。2.0实验部分/3.0结果与讨论//由图2可知,在2.0mol/L以下,随盐浓度的增加,洗脱能力增大,活性回收率提高。洗脱液中离子强度对洗脱效率的影响可归结为离子交换平衡的移动,这种色谱行为表明该固定相具有典型的阴离子交换特性,符合离子交换色谱的洗脱规律。但在2.0mol/L以上,随盐浓度增加洗脱能力下降。这种反常现象,可能是由于离子交换柱的多功能特性引起。 实验证明,离子交换柱不仅有离子交换的作用,而且还表现一定的疏水作用的。并且这种疏水作用,随溶液离子强度发生变化。当洗脱剂浓度大于2.0mol/L时,由于溶液的表面张力过大,离子交换剂的疏水作用变得明显,对蛋白质疏水缔合作用增强,故被吸附 的蛋白质难以洗脱,因而活性回收率下降。所以选择抓Nacl浓度为2.0mol/L. 总结08中鉴1班