生物化学简明教程蛋白质学习PPT教案.pptx

第二章蛋白质第一节蛋白质的分类三、根据功能分类第二节蛋白质的组成单位-氨基酸二、氨基酸的分类

极性R基氨基酸

2、按R基的化学结构不同来分类三、氨基酸的理化性质（2）羧基参加的反应（4）由侧链基团参加的反应第三节肽第四节蛋白质的结构（2）、包含内容3、蛋白质的四级结构第五节蛋白质结构与功能的关系2、蛋白质的两性解离和等电点

等电点isoelectricpoint：蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等时溶液的pH值。
pI在有中性盐时有明显变化，因分子中某些解离基团可与盐的离子如Ca2+、Mg2+、Cl-、HPO42-结合，观察到的pI在一定程度上决定于介质中离子的组成。pI是蛋白质的一个特征常数。

不同的蛋白质有不同的等电点
等电点是蛋白质的一个特征常数，其等电点是由可解离基团的种类和数目决定的，而这在不同的蛋白质中是不同的。
不同蛋白质的酸性氨基酸残基和碱性氨基酸残基的多少，直接影响蛋白质等电点的大小。
蛋白质在等电点时的溶解度最小，因此不同蛋白质的等电点不同来沉淀不同的蛋白质，分离蛋白质混合物。3、蛋白质的变性氨基酸的甲醛滴定Corey&Pauling*影响α-螺旋形成的因素
氨基酸组成和序列？
R基团？
脯氨酸？-折叠肌红蛋白的三级结构肌红蛋白（myoglobin）分子由一条多肽链（153个残基）和一个血红素组成。分子呈扁圆形，大小为4.5nm×3.5nm×2.5nm。多肽链主链骨架包含长短不等的A、B、C、D、E、F、G、H共8个α-螺旋。分子中几乎80％的氨基酸残基都是位于α-螺旋结构中。α-螺旋之间的拐弯处（AB、CD、EF、FG、GH）是无规卷曲。绝大多数亲水性R侧链分布在分子的外表面，与水分子结合，使肌红蛋白可溶于水溶液中。绝大多数疏水性R侧链埋藏在分子内部。

分子表面有一个深陷的洞穴。该洞穴由C、E、F、G共4个螺旋段构成。洞穴周围分布许多疏水性R侧链，从而为洞穴构成了疏水性环境。平面的血红素分子埋人疏水的洞穴中。维持肌红蛋白分子二级结构的力是范德华引力、疏水键、氢键和配位键。碱性氨基酸杂环氨基酸芳香族氨基酸氨基酸的兼性离子形式：
氨基酸或肽在晶体或水中以兼性离子形式存在，熔点高。
氨基酸的两性解离氨基酸的等电点氨基酸等电点的计算蛋白质两性解离性质和等电点β－转角（β-turn）五、蛋白质的超二级结构和结构域卵溶菌酶的三级结构中的两个结构域a-氨基可与亚硝酸反应产生氮气一级结构氢键（hydrogenbond）
主要维持蛋白质分子的二级结构，对三、四级结构亦有一定作用。
范德华引力（Vanderwealsforce）
实质是静电引力，维持三、四级结构。包括：
①二个极性基团偶极之间的静电吸引（取向力）；
②极性基团的偶极与非极性基团的诱导偶极之间的静电吸引（诱导力）；
③二个非极性基团瞬时偶极之间的静电吸引（色散力）。疏水作用力（hydrophobicbond）
2个或2个以上的疏水基团（非极性基团）因极性水分子的排斥而接近，因范德华引力而结合，这种结合力称疏水作用力或疏水键。主要维持三、四级结构。
离子键（ionicbond）
正负离子之间的静电吸引产生的化学键。在一些蛋白质分子中，离子键参与维持三、四级结构。。
二硫键（disulfidebond）
指二个硫原子之间的共价键，又称二硫桥、硫硫桥。在一些蛋白质中，二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要的作用。患者的Hb量仅为正常人（15~16g/100m1）的一半，红细胞数目是正常人[(4.6~6.2)×106个/ml]的一半左右，且形态不正常，除有大量的未成熟红细胞外，还有很多长而薄、新月状或镰刀状的红细胞。当红细胞脱氧时，这种镰刀状细胞明显增加。
纯合子（50%红细胞镰刀状化）多在童年死去，无后代；杂合子患者（1％的患者红细胞镰刀状化）的寿命也短，但能抵抗流行于非洲的致死性疟疾（malaria），会有后代。正常红细胞与镰刀形红细胞的扫描电镜图氨基酸序列的细微变化
正常的血红蛋白Hb和异常的血红蛋白HbS仅在β链的第6个氨基酸有Glu变为了Val，电泳时向正极的移动速度HbS比HbA稍慢。
镰刀状细胞血红蛋白的治疗性矫正
体外用氰酸钾处理患者的红细胞，可防止在去氧时形成镰刀状，输氧能力有好转。蛋白质两性解离性质和等电点Thethermaldenaturationofribonuclease（2）、引起蛋白质变性的因素有：
①.物理因素
热（60~100℃）、紫外线、X射线、超声波、高压、表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等；
②.化学因素
化学因素又称为变性剂，包括：酸、碱、有机溶剂（如乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。（3)、变性表现及变性机理
①.生物功能丧失；
②.物理性质发生改变；
③.化学性质发生