生物化学合工大蛋白质化学1.pptx

会计学本章(běnzhānɡ)内容第一节氨基酸的结构(jiégòu)与分类一、氨基酸的结构(jiégòu)H据R基团(jītuán)化学结构分类甘氨酸
（Gly,G）2.侧链含有(hányǒu)羟基（2种）3.侧链含硫原子(yuánzǐ)（2种）4.侧链含有(hányǒu)羧基或酰胺基（4种）5.侧链含有碱性(jiǎnxìnɡ)基团（3种）芳香族氨基酸杂环氨基酸
非
极
性
氨
基
酸

极
性
中
性
氨
基
酸

带正电荷的氨基酸三、不常见(chánɡjiàn)蛋白质氨基酸及非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸：存在于生物体内，但不组成蛋白质
的呈游离或结合态的氨基酸，约150种，具有多种生理功能。

（1）L-α-氨基酸的衍生物
L-瓜氨酸和L-鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物。
（2）D-α-氨基酸
D-Ala存在于肽聚糖中，D-Phe是短杆菌肽S的组分。
（3）β、γ、δ-氨基酸
β-Ala是泛酸(fànsuān)的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化
学介质。第二节氨基酸的性质(xìngzhì)以丙氨酸为例：如含两个手性碳原子，则有４种立体(lìtǐ)异构体，分别称为Ｄ-,Ｌ-，Ｄ别-和Ｌ别-氨基酸。自然界中组成(zǔchénɡ)蛋白质的氨基酸都是L-型。旋光性：/光吸收：pH=pI氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。

等电点(isoelectricpoint,pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等(xiāngděng)，成为兼性离子，呈电中性，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

氨基酸等电点的特点：
1.净电荷数等于零，在电场中不移动；
2.此时氨基酸的溶解度最小。
氨基酸等电点的确定(quèdìng)：酸性(suānxìnɡ)氨基酸，以Asp为例：碱性(jiǎnxìnɡ)氨基酸，以Lys为例：（1）与HNO2的反应(fǎnyìng)（2）与茚三酮的反应：

脯氨酸产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色）定量(dìngliàng)测定（0.5-50μg/ml）。/+第三节氨基酸混合物的分离(fēnlí)一、层析技术1.层析技术的分类(fēnlèi)吸附层析是以吸附剂为固定相，根据待分离物与吸附剂之间吸附力不同而达到分离目的的一种层析技术。

分配层析是根据在一个有两相同时存在的溶剂系统中，不同物质的分配系数不同而达到分离目的的一种层析技术。
凝胶过滤层析是以具有网状结构的凝胶颗粒(kēlì)作为固定相，根据物质的分子大小进行分离的一种层析技术。离子交换层析是以离子交换剂为固定相，根据物质的带电性质不同而进行分离的一种层析技术。
亲和层析是根据生物大分子和配体之间的特异性亲和力（如酶和底物、抗体(kàngtǐ)和抗原、激素和受体等），将某种配体连接在载体上作为固定相，而对能与配体特异性结合的生物大分子进行分离的一种层析技术。亲和层析是分离生物大分子最为有效的层析技术，具有很高分辨率。
原理：组成层析系统的固定相和流动相具有相反的极性。被分析的样品（如aa混合物）中的各组分依据其自身(zìshēn)极性的强弱，与此两相的亲和力不同。与固定相亲和力大者，易留滞于原地，与流动相亲和力大者，易随流动相移动，因而达到分离的目的。（1）纸层析(cénɡxī)双向纸层析图（2）薄层(báocénɡ)层析2．离子交换(lízǐjiāohuàn)层析离子交换(lízǐjiāohuàn)原理及流程示意图阳离子交换(jiāohuàn)树脂：活性基团是酸性的，如磺酸基-SO3H
（强酸型），羧基-COOH（弱酸型）基本(jīběn)步骤：

装柱上样分步洗脱分步收集习题(xítí)举例:二、电泳(diànyǒnɡ)第四节蛋白质概论(gàilùn)二、蛋白质的生物学重要性三、蛋白质的元素(yuánsù)组成1.按组成分类
﹡单纯蛋白质
这类蛋白质只含有-氨基酸组成，不含其它成分。例如：RNA酶、血清清蛋白、肌球蛋白、肌动蛋白、角蛋
白等。
﹡结合蛋白
由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成，这些非蛋
白成分包括(bāokuò)糖、脂、核酸、色素等，又称为辅基或配体。

糖蛋白：如细胞膜中的糖蛋白等。
脂蛋白：如血清-，-脂蛋白等。
核蛋白：如细胞核中的核糖核蛋白等。
色蛋白：如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。2.按蛋白质的外形分类(fēnlèi)
﹡球状蛋白质
外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。但肌动蛋白属于球状蛋白却不溶于水。

﹡纤维状蛋白质
分子类似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋白质和
不溶性纤维状蛋白质。

不溶性纤维状蛋白质：大多数纤维状蛋白质属此类，如
胶原蛋白、弹性蛋白