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莜麦中α-淀粉酶抑制剂的分离纯化与性质研究的中期报告
目前关于莜麦中α-淀粉酶抑制剂的纯化及性质研究还不是很多，本中期报告主要介绍我们团队对莜麦中α-淀粉酶抑制剂的分离纯化及其性质的研究进展。
一、莜麦中α-淀粉酶抑制剂的分离纯化
本研究采用醇沉淀、DEAE-SepharoseFastFlow离子交换色谱和超滤等方法对莜麦中α-淀粉酶抑制剂进行了分离纯化。经过初步纯化，将样品施加于DEAE-SepharoseFastFlow离子交换柱，经过洗脱和梯度洗脱得到了α-淀粉酶抑制剂在pH6.0的流动相中以单个的、纯度较高的形式得到。
二、莜麦中α-淀粉酶抑制剂的性质研究
在分离得到莜麦中α-淀粉酶抑制剂后，我们对其进行了一系列性质研究，包括分子量、热稳定性、pH稳定性和α-淀粉酶抑制活性等。
研究结果表明，莜麦中α-淀粉酶抑制剂的相对分子质量为约12kDa。在50℃下加热30分钟，其活性下降约20%；在pH3.0-11.0范围内，其活性表现为较高的pH稳定性；其抑制酶活性对于不同种类的α-淀粉酶都表现出了一定的生物活性。
三、结论
通过对莜麦中α-淀粉酶抑制剂的分离纯化及性质研究，我们可以得出如下结论：
1.采用醇沉淀、DEAE-SepharoseFastFlow离子交换色谱和超滤等方法可以有效地分离莜麦中α-淀粉酶抑制剂。
2.莜麦中α-淀粉酶抑制剂相对分子质量约为12kDa，在50℃下加热30分钟活性下降约20%。
3.莜麦中α-淀粉酶抑制剂表现出较高的pH稳定性，在pH3.0-11.0的范围内均表现出了一定的生物活性。