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第七章蛋白质分解代谢 [教材精要及重点提示] 一、蛋白质的营养作用 1.蛋白质的生理功用 (1)维持组织细胞的生长、更新和修复。 (2)多种蛋白质发挥多种生理功能。如酶、蛋白质类激素、抗体、补体、凝A因子等。 (3)氧化供能。属次要功能。 2.蛋白质营养需要量 (1)氮平衡:可分为氮的总平衡、氮的负平衡、氮的正平衡三种情况,氮平衡通过 摄入氮和排出氮的对比,反映机体蛋白质合成和分解的平衡状况。 (2)蛋白质需要量:依据氮平衡实验,正常成人每日至少分解约20克蛋白质,成人每 日蛋白质最低需要量30~50克,中华营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80克。 3.蛋白质的营养价值 蛋白质营养价值决定于食物蛋白质含必需氨基酸的种类、数量以及各种氨基酸的 比例与人体蛋白质的接近程度。 必需氨基酸是指人体需要但不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸,共8种:苏 氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、赖氨唯、色氨酸、缬豆酸、苯丙氨酸、蛋氨酸。 蛋白质的互补作用是指几种营养价值较低的蛋白质如果合理调配使用,因所含必 需氨基酸可相互补充,故可提高其营养价值。 二、蛋白质的消化、吸收与腐败 1.蛋白质的消化 (1)胃中的消化:胃粘膜主细胞分泌胃蛋白酶原,胃液中盐酸可激活胃蛋白酶原 使之成为胃蛋白酶,胃蛋白酶具有自身激活作用。胃蛋白酶属内肽酶,最适pH值为 1.5~2.5,其还具凝乳作用。 (2)小肠中的消化:小肠是蛋白质消化的主要场所。胰腺分泌的胰蛋白酶原、蛋白 酶原、弹性蛋白酶原、羧基肽酶原进入肠道后,由肠激酶激活胰蛋白酶原成为胰白酶, 胰蛋白酶可分别激活糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原使之成为有活性的酶,胰 蛋白酶也有自身激活作用。小肠上皮细胞及肠液中存在氨基肽酶、二肽酶;肠激酶。胰 蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶属内肽酶可水解肽链内部肽键,羧基肽酶氨基肽酶属外肽 酶,可分别自肽链C端和N端逐个水解出氨基酸,二肽酶可水解为两个氨基酸。食物中的蛋白质经内肽酶、外肽酶和二肽酶的联合作用最后消化为氨基酸及少量的二肽、三肽,然后吸收。 2.蛋白质的腐败作用 食物蛋白质一部分未被消化,一部分消化产物未被吸收,肠道细菌对其的分解用称蛋白质腐败作用。腐败作用的方式有脱氨基、脱羧基、氧化、还原等方式,产物氨、二氧化碳、胺类、酚类、吲哚、甲基吲哚、硫化氢、少量脂肪酸和维生素,除后两者被利用外,其余腐败产物均为废物或有害物质,大部分随粪便排出,少部分吸收后在肝脏处理、解毒。 假神经递质:酪氨酸和苯丙氨酸脱羧生成的酪胺和苯乙胺,吸收后若不能在肝分解而进入脑组织可分别形成β—羟酪胺和苯乙醇胺,其与儿茶酚胺相似称假神经递质,与肝昏迷有关。 肠道中的氨有两个来源:蛋白质腐败产生的氨;尿素渗入肠道经细菌分解产生氨。降低肠道pH值可减少氨的吸收。 四、氨基酸的脱氨基作用 主要有转氨基作用、氧化脱氨基作用和联合脱氨基作用,其中最主要的是联合脱氨基作用。 1.转氨基作用 在转氨酶催化下,一种氨基酸的氨基转移到另一种α—酮酸上生成另一种氨基酸和相应的α—酮酸,此称转氨基作用。转氨基反应是可逆的,转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛,其为氨基传递体。转氨酶种类繁多、特异性强,其中谷丙转氨酶GPT和谷草转氨酶GOT是两种重要的转氨酶。 2.氧化脱氨基作用 在L—谷氨酸脱氢酶的催化下,谷氨酸脱氢脱氨基生成氨和α—酮戊二酸,此过程称氧化脱氨基。氧化脱氨基反应可逆,L—谷氨酸脱氢酶分布广、活性高,唯肌肉组织中活性低。 3.联合脱氨基作用 转氨酶与L谷氨酸脱氢酶或腺苷酸脱氨酶联合作用脱去氨基酸的氨基,此称联合脱氨基作用。转氨酶与L—谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基作用是大多数组织中氨基酸脱去氨基的主要方式;嘌呤核苷酸循环即转氨酶与腺苷酸脱氨酶的联合脱氨基作用,主要存在于肌肉组织中。 五、α—酮酸代谢 1.经氨基化生成非必需氨基酸。 2.转变为糖和脂类。据此氨基酸分为生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基 3.氧化供能。 六、氨的代谢 1.氨的来源: (1)氨基酸脱氨基作用 (2)肠道吸收的氨; (3)肾小管上皮细胞分解谷氨酰胺产氨 2.氨的去路: (1)合成尿素,是最主要的去路; (2)合成谷氨酰胺; (3)参与合成非必需氨基酸。 (3)脱羧基代谢; (4)生成其他含氮物。氨基酸最主要的分解代谢去路是脱氨基代谢。 3.氨的转运: (1)丙氨酸一葡萄糖循环 (2)谷氨酰胺转运。 4.尿素的生成 尿素主要在肝脏经鸟氨酸循环生成,肾脏和脑组织虽可合成,其量甚微。鸟氨酸 循环前两步在线粒体,后三步在胞液。尿素分子中的碳来自二氧化碳,一个氨基来自 氨,另一个氨基来自天冬氨酸,天冬氨酸可由草酰乙酸接受外来氨基补充。每合成1 分子尿素消耗3分子ATP,共计4个高能磷酸键。鸟氨酸循环的重要酶有氨基甲酰磷酸合成酶I和精氨酸代琥珀酸合成酶