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生化与分子生物学理论课教学大纲

第一篇：生化与分子生物学理论课教学大纲《生物化学》第2版(供临床医学、预防医学、口腔医学、法医学、心理医学、麻醉、医学影像等本科专业使用)教学大纲《生物化学与分子生物学》理论课教学大纲(供临床医学、预防医学、口腔医学、法医学、心理医学、麻醉、医学影像等本科专业使用)广东医学院临床医学等本科专业《生物化学与分子生物学》理论教学分为两部分讲授，第一部分为生物化部分，第二部分为分子生物学部分。学时分配：理论授课总学时90学时，第一部分为生物化部分，55学时；第二部分为分子生物学部分，35学时。教材：中国科学院教材建设专家委员会规划教材、全国高等医学院校规划教材《生物化学》（案例版）第2版（周克元主编）。第一部分生物化学第1章绪论学习内容：一、生物化学的概念与发展简介二、当代生物化学研究的主要内容三、生物化学与医学四、本书的主要内容学习要求：一、掌握生物化学的概念二、了解生物化学发展史三、了解生物化学研究的主要内容四、了解生物化学与医学的关系五、了解本书的主要内容及其特点（案例）第2章蛋白质的结构与功能学习内容：一、蛋白质的分子组成1．氨基酸结构、分类与理化性质2．肽、肽键、肽链与天然活性肽二、蛋白质的分子结构1．蛋白质的一级结构：概念及其维持作用力2．蛋白质的二级结构：概念及其维持作用力、主要类型与超二级结构3．蛋白质的三级结构：概念及其维持作用力、结构域4．蛋白质的四级结构：概念及其维持作用力、亚基5．蛋白质的分类三、蛋白质结构与功能的关系1．蛋白质一级结构与功能的关系、分子病2．蛋白质空间结构与功能的关系、肌红蛋白和血红蛋白分子结构与别构效应、蛋白质构象病与朊病毒四、蛋白质的理化性质及其分离纯化1．蛋白质的理化性质2．蛋白质的分离和纯化3．蛋白质的含量测定与纯度鉴定4．多肽链中氨基酸序列分析（自学）5．蛋白质空间结构测定（自学）学习要求：（掌握>熟悉>了解）一、掌握蛋白质的基本组成单位、氨基酸的通式与结构特点、氨基酸的两性解离和紫外吸收性质、肽键及多肽链的连接方式；了解生物活性肽。二、掌握蛋白质的分子结构，包括肽单元及一级、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级及四级结构概念和维持的作用力；掌握超二级结构、模体及结构域概念。三、掌握蛋白质各级结构与功能关系、协同效应、别构效应的概念；熟悉血红蛋白的分子结构、血红蛋白空间结构与运氧功能关系；了解分子病概念及其例、蛋白质构象病与朊病毒。四、掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性、紫外吸收等性质及相关概念；熟悉蛋白质分离纯化方法及其依据的性质；了解多肽链氨基酸测序的原理。第4章酶学习内容：一、概述1．酶的概念核酶、脱氧核酶的概念2．酶的命名与分类3．酶的化学本质二、酶的分子结构与功能1．酶的分子组成2．酶的活性中心三、酶促反应的特点与机制1．酶促反应的特点催化作用，酶的专一性2．酶促反应的机制酶-底物复合物四、酶促反应动力学1．底物浓度对反应速度的影响Km和Vmax的概念2．酶浓度对反应速度的影响3．温度对反应速度的影响最适温度4．pH对反应速度的影响最适pH5．抑制剂对反应速度的影响不可逆抑制，可逆抑制6．激活剂对反应速度的影响7．酶活性测定与酶活性单位五、酶的调节1．酶活性的调节别构效应和协同效应，酶的共价修饰，酶原的激活2．酶含量的调节3．同工酶概念六、酶与医学关系(自学)1．酶与疾病的关系2．酶在医学上的其他应用学习要求：一、掌握酶、核酶的概念，酶的专一性及分类。掌握结合酶、辅酶与辅基的概念。掌握活性中心、必需基团的概念。熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。了解酶的命名与分类。掌握酶促反应特点。熟悉诱导契合假说，酶-底物中间复合物学说。了解临近效应、多元催化、表面效应。二、掌握底物浓度对反应速度的影响中米氏方程式、Km和Vm概念及意义。熟悉Km和Vm的测定方法。了解米-曼氏方程式的推导过程。掌握最适pH，最适温度的概念并了解其原理。三、掌握不同类型可逆抑制作用的概念、特点，Km和Vm的变化。熟悉不可逆抑制剂、激活剂的概念和特点。掌握酶活性单位的定义，了解酶活性测定方法。四、掌握关键酶、变构酶的概念。掌握酶原、酶原激活的概念、同工酶的概念。了解酶共价修饰调节概念，蛋白合成诱导、阻遏和酶降解对酶活性的调控。了解酶与医学的关系。第5章维生素与微量元素学习内容：一、脂溶性维生素脂溶性维生素A、D、E、K二、水溶性维生素B族维生素8种、维生素C和硫辛酸三、微量元素（自学）微量元素铁、碘、铜、锌、轱、锰、硒、氟学习要求：一、掌握几种常见维生素的活性形式及作用；二、了解各维生素缺乏导致的疾病。第6章生物氧化学习内容：一、生成ATP的氧化体系1．呼吸链电子传递链，ATP合成酶2．氧化磷酸化，P/O比值概念3．影响氧化磷酸化的因素4．ATPATP循环与高能磷酸键，ATP